Réponses aux questions de Biophysique I et II
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| Réponses aux questions de Biophysique I et II. Question n° 1.1 : Poly-L-leucine in an organic solvent such as dioxane is α-helical whereas poly-Lisoleucine is not. Why do these amino acids with the same number and links of atoms have different helix-forming tendecies? The methyl group attached to the β-carbon atom of isoleucine sterically interferes with α-helix formation. In leucine, this methyl group is attached to the χ-carbon atom, which is farther from the main chain and hence does not interfere. Question n° 1.2 : Why do the amino acids proline and glycine have in proteins helix-breaking properties and often occur in -turn structures? La praline et la glycine appartiennent avec la cystéine au groupe des acides aminés spéciaux. La proline possède une chaîne latérale aliphatique, mais diffère des autres 20 acides aminés par le fait que sa chaîne latérale est liée à la fois à l'atome d'azote et à l'atome de carbone alpha. Sa structure cyclique la rend donc plus limitée du point de vue conformationnel que les autres aminoacides. Les liaisons X-Pro n'ont par exemple plus de préférences marquées pour une liaison peptidique trans ou cis, alors que les autres liaisons préfèrent la forme trans. Ceci est dû à l'encombrement stérique de la partie cyclique. La glycine est quant à elle le seul acide aminé achiral. Leur récurrence dans les coudes peut se comprendre par le fait que la proline manque d'un groupe NH et que sa structure cyclique limite les valeurs de l'angle phi. Pour la glycine, elle peut s'insérer dans toutes les structures. Sa présence ne favorise donc pas la formation d'une hélice, ce qui n'est pas le cas de beaucoup d'autres acides aminés qui seront plus présents (puisque favorisant la structure) dans l'hélice. Question n° 1.3 : Describe major chemical and structural properties of a peptide bond and the consequences for regular protein strcure formatoin. La liaison peptide est planaire. Si deux acides aminés sont liés par une liaison peptide, 6 atomes sont dans un même plan : le Cα, le CO (1er acide aminé), le NH et le Cα du 2ème acide aminé. La liaison peptide possède en plus un caractère de liaison double fort, ce qui empêche la rotation autour de cette liaison. Cette inaptitude à tourner va exercer des contraintes sur la conformation du peptide, expliquer son caractère planaire, et donner une distance bien spécifique aux liaisons.   Finalement, la liaison peptidique n’est pas chargée, ce qui permet aux peptides de former des structures globulaires compactes. Presque toutes les liaisons peptides sont en configuration trans, car la configuration cis provoque des encombrements stériques. La liaison entre le groupe amine et le Cα et la liaison entre le Cα et le groupe carbonyle sont libres de tourner, ce qui va permettre à la protéine de se plier de nombreuses manières. Ces rotations sont déterminées par les angles phi et psi. La rigidité de la liaison peptidique alliée aux angles phi et psi permis limitent le nombre de structures accessibles. La chaîne polypeptidique peut se plier en plusieurs structures régulières : hélice α, feuillet β. Deux autres structures secondaires existent : β turn et Ω loop. Le diagramme de Ramachandrean indique deux sortes d’hélices α : les hélices α droites (sens des aiguilles d’une montre) et les hélices α gauches (sens contraire aux aiguilles d’une montre). Néanmoins, les hélices α droites sont énergétiquement plus favorables à cause du nombre moins important d’encombrement stérique entre les chaînes latérales et le squelette de la protéine. Pratiquement toutes les hélices α des protéines sont droites. Les feuillets β sont plus diversifiés que les hélices α. Les loops ne possèdent pas une structure régulière, périodique, elles sont souvent rigides et bien définies Question n° 1.4 : Identify the groups in a protein that can form hydrogen bonds with an arginine side chain at pH 7. Le groupe carboxylate de l’aspartate et du glutamate forment des liaisons hydrogènes avec le groupe guanidinium (NH2-C-NH2). En plus, ce groupe guanidinium peut jouer le rôle de donneur dans la liaison hydrogène avec le groupe carboxylique de la glutamine et de l’asparagine, le groupe carboxylate de l’aspartate et du glutamate, l’alcool de la sérine et de la thréonine ainsi qu’avec le groupe carbonyle de la chaine principale. Question n° 1.5 : On ne peut pas determiner les concentrations mais les rapports entre les concentrations : En utilisant l’équation de Hasselbach: 7 = 3 + log([AH]/[AH2+]) 7 = 8 + log([A-]/[AH]) 7 = ½(11 + log([A-]/[AH2+]) ([AH]/[AH2+]) = 104 ([A-]/[AH]) = 0.1 ([A-]/[AH2+]) = 103 Voir la question similaire dans la série 1 d’exos. Question n° 1.6 : J’ai utilisé le spectre en ref 3 page 395. tryptophane : = 5700 M-1cm-1 tyrosine : = 1500 La concentration du protein corespond à une sixième de la concentration du tyrosine et à un tiers de la concentrarion du tryptophane. Il faut appliquer la loi du Lambert Beer : A=bc A=0,15 L’absorbance mesuré est due à labsorbance du tyrosine plus l’absorbance du tryptophane : A=b(trctr+tyrctyr) ctyr=6C (C=concentration d protéine) ctr=3C A=bC(3tr+6tyr)
si le protein a une masse de 100kDa on peut exprimer cette concentration comme : 5,747mg/ml Question n° 1.7 : Describe major energetic contributions for protein folding into regular structures. Hydrogen bonding: Hydrogen bonds are formed between hydrogen donors and hydrogen acceptors.  Electrostatic interaction: Electrostatic interaction between ions of opposite charge (Coulomb’s law):  Van der Waals: Van der Waals interactions are caused by transient dipoles. Balance between attractive and repulsive forces: Attraction: Short lived fluctuations in electron distribution in one atom generate temporary dipoles which in turn induces temporary dipoles in neighboring atom (dipole – induced dipole attraction). Repulsion: At shorter distances repulsive forces act which arise mainly from repulsion of electrons and to lesser extent from nuclear repulsion. The balance between attraction and repulsion is treated as a single van der Waals potential (Lennard-Jones potential):  A and B are constants that describe the magnitude of interactions.  Hydrophobic Effect: The hydrophobic effect causes nonpolar molecules to adhere to one another (for more details, see question 1.8) Question n° 1.8 : a) Explain the hydrophobic effect. Les molécules en solution aqueuse interagissent avec les molécules d’eau au moyen d’interactions ioniques et de liaisons H. Les molécules non polaires ne peuvent cependant pas participer à ces interactions. Les interactions entre les molécules non polaires et les molécules d’eau ne sont pas aussi favorables que les interactions entre les molécules d’eau elles-mêmes. Les molécules d’eau en contact avec ces surfaces non polaires forment des cages autour de ces molécules non, le système devient ainsi plus ordonné que pour des molécules d’eau libres en solution. Ceci a pour effet de faire diminuer l’entropie. Lorsque deux molécules non polaires se rencontrent, quelques molécules d’eau sont relâchées et elles peuvent interagir librement avec d’autres molécules d’eau. Les molécules non polaires ont tendance à s’agréger dans l’eau car l’entropie de l’eau est augmentée lorsque les molécules d’eau sont relâchées. C’est ce phénomène que l’on appelle effet hydrophobe. B) Explain in this context the so-called hydropythy index, how this index is established, and how it can be used for predicting protein folding into regular structures. La plupart des protéines sont amphipathiques c’est-à-dire qu’elles contiennent aussi bien des acides aminés hydrophiles que hydrophobes. Les aa hydrophobes ont tendance à éviter l’eau en résidant à l’intérieur de protéines globulaires ou membranaires. Les résidus hydrophiles préfèrent rester hydratés. Cette partition des aa entre un environnement aqueux et non aqueux conduit à l’effet hydrophobe qui actionne le pliage des protéines. Pour quantifier la contribution de chaque aa à l’effet hydrophobe (l’hydropathie d’un acide aminé), il est possible de mesurer la partition de molécules entre l’eau et un solvant organique. Pour cette mesure, un aa est placé dans un système contenant deux solvants avec les phases organiques et aqueuses séparées. L’hydropathie de l’aa est représentée par le coefficient de partage P, qui est mesuré comme la fraction de molécules dans la phase aqueuse χaq par rapport à la fraction dans la phase organique χnonaq à l’équilibre : P = χaq / χnonaq P pour chaque aa reflète l’hydropathie de chaque type d’acide aminé (cf table 1.6 de référence 3). On constate que les aa ayant des chaînes latérales non polaires ont une hydropathie positive et les aa avec des chaînes latérales polaires ou chargées ont une hydropathie négative. Pas complet… c) Explain the differences of protein folding between water-soluble and membrane proteins. Dans un environnement aqueux, le pliage d’une protéine est actionné par la forte tendance qu’ont les résidus hydrophobes à être exclus de l’eau. Un système est thermodynamiquement plus stable lorsque les groupes hydrophobes sont enfermés au lieu d’être étendus dans l’environnement aqueux. La chaîne polypeptidique se plie de façon à ce que les chaînes latérales hydrophobes soient cachées et les chaînes polaires ou chargées soient à la surface. Les protéines se trouvant dans les membranes ont une distribution différente des aa hydrophiles et hydrophobes. Le centre de la protéine contient des aa chargés et polaires qui entoure un canal rempli d’eau traversant la protéine. L’extérieur est quant à lui composé de résidus hydrophobes qui interagissent avec les chaînes alcanes avoisinantes des phospholipides. d) What are the major structural determinants for regular structures in the bilayer spanning segments of membrane proteins ? ? Je n’ai pas compris la question… Question n° 2.1 : What is the largest possible value for the diffusion coefficient that a molecule of M = 50000 dalton can have at 20 oC (viscosity = 0.01 poise, partial molar volume = 0.73 mL/g) On peut considérer une particule sphérique et utiliser dans ce cas l’équation de Stokes-Einstein :  Sachant que le volume d’une sphère vaut :  On a :  Avec : k = 1.38·10-23 m2 kg s-2 K-1 T = 20°C = 293.15 K η = 0.01 poise = 0.001 kg m-1 s-1 Calcul du volume: M = 50000 Da · 1.66·10-27 kg Da-1 = 8.3·10-23 kg ν = 0.73 mL g-1 =0.73·10-3 m3 kg-1  D = 8.8·10-11 m2 s-1 Question n° 2.2 : Centrifugation experiment: The data in the table below describe the variation of the sedimentation coefficient s, and the diffusion coefficient D for a protein as a function of pH. Explain what happens to the protein at low and high pH, assuming that it is in its native state between pH 5-7. pH s x 1013 [sec] D x 107 [cm2/sec] s/D x 106 [sec2/cm2] 2 2.93 7.91 0.37 3 3.02 8.00 0.38 4 3.89 8.00 0.49 5 4.41 5.90 0.75 6 4.40 5.92 0.74 7 4.15 5.61 0.74 8 3.60 4.86 0.74 9 2.25 3.08 0.73 10 2.20 2.97 0.74  (1)  (2)Le coefficient de sédimentation ne peut pas, à lui tout seul, fournir une valeur précise sur le poids moléculaire. Ceci à cause de la présence dans l’équation (1) du coefficient de friction, qui dépend de la taille, de la forme et de l’hydratation de la molécule. Néanmoins il est possible d’éliminer f en utilisant le coefficient de diffusion. Si on divise l’équation (1) par la (2) on obtient : 
 Question n° 2.3 : a) A protein with partial molar volume of 0.72 Ml/g is studied by sucrose density gradient centrifugation at 5 [°C]. If the gradient runs from 10 to 30% sucrose, by what percent will the sedimentation coefficient decrease as the protein proceeds from the meniscus to the bottom of the tube? The following data for sucrose solution at 5 [°C] are required:  b) If the meniscus is 8 cm and the bottom of the tube is 16 cm from the center of rotation, by what percentage will the velocity of sedimentation change in traversing the tube? A) Le coefficient de sédimentation, noté s et exprimé en secondes ou en Svedberg (1 [S] = 10-13 [s]), est défini comme :  Avec : M : masse molaire  : volume spécifique partielρ : masse volumique (en anglais : density) Na : nombre d’Avogadro f : coefficient de friction Au niveau du ménisque la concentration en sucrose est de 10 % et selon les données se trouvant sur le tableau et de l’énoncé on trouve que :  De la même manière au fond du tube ou la concentration en sucrose est passé à 30% on a :  Ainsi on trouve qu’en passant du ménisque au fond du tube le coefficient de sédimentation diminue de :  b) Le coefficient de sédimentation peut également être défini par :  Avec : v : vitesse de sédimentation ω : vitesse angulaire de rotation r : distance du centre de rotation Ainsi au niveau du ménisque on trouve que :  De même au fond du tube on a :  Soit :  Ainsi en traversant le tube du ménisque vers le fond du tube la vitesse de sédimentation change de 70%. Question n° 2.4 : Le β-mercaptoéthanol permet de réduire les liaisons disulfures. Or nous avons un doublet de protéines à 10cm et 10.6cm, qui est remplacé par des bandes à 10 et 5.6cm en absence de β-mercaptoéthanol. On peut donc supposer que la bande à 10cm, qui reste intacte avec ou sans β-mercaptoéthanol, correspond à un fragment de protéine qui n’est pas lié à une autre chaîne par un pont disulfure. Au contraire, la bande à 5.6cm devient une bande à 10.6cm lorsque les ponts -S-S- sont réduits en –SH HS- ; on peut donc supposer que nous avons deux chaînes polypeptidiques identiques liées par un pont -S-S-. Ces deux chaînes migrent peu lorsqu’elles sont liées car nous avons un gros fragment (bande de 5.6cm), mais dès que le pont est réduit, la masse du fragment est divisée par 2 et les deux chaînes migrent plus loin (10.6cm). Enfin, on ne peut pas donner, à partir des migrations uniquement, les proportions des deux types de chaînes car les intensités des bandes ne sont pas précisées. Avec les données de l’énoncé, on peut tracer sur un graphique la distance parcourue en fonction du logarithme de la masse. En linéarisant la courbe, on obtient une droite d’équation y = -14.369*x + 71.068. On peut alors trouver la masse correspondant aux distances 5.6, 10 et 10.6cm (cf. tableau ci-dessous).
 On peut vérifier notre hypothèse concernant les bandes à 5.6 et 10.6cm : -on a 2*16144=32388, alors que normalement la bande à 5.6 donne m=35975 g/mol... -par contre 2*17783=35566 ce qui correspond mieux à la bande à 5.6cm ! Ceci est surprenant puisque la bande à 10cm ne change pas en absence et en présence de β-mercaptoéthanol, et ne peut pas contenir 2 fragments qui vont se séparer... On peut tout de même conclure que la protéine se compose des types de chaînes suivants: (les valeurs ne sont en effet qu’approximatives !) -un de 17783 g/mol -deux identiques de 16144 g/mol, liés par un pont S-S. Cependant, il peut y avoir plus que 3 sous-unités dans la protéine. Grâce aux données de l’énoncé, nous pouvons calculer la masse molaire de la protéine native, sans dénaturation, et sans séparation des chaînes (en effet, le SDS dénature les protéines et séparent toutes les sous-unités non liées par des ponts disulfures). Les données de l’énoncé ont été prises dans l’eau et correspondent à la protéine « entière », avec toutes ses sous-unités. On peut tout d’abord calculer le rayon de la protéine « invertebrate hemoglobin » formée de plusieurs sous-unités : le coefficient de diffusion est donné par  si on fait l’approximation d’une protéine globulaire sphérique. Avec D=6.10-11 m2/s, k=1.38 10-23 J/K, T=293K, et η=0.01poise = 10-3 kg/(m.s), on trouve r=3.58 10-9 m.On a alors le volume de la protéine, avec V=4/3 . π . r3 soit V=1.92 10-25 m3. On a aussi la densité ρ=1/ν soit avec le volume molaire partiel ν=7.3 10-4 m3/kg , on trouve ρ=1369 kg/m3. On peut ainsi calculer la masse molaire de la protéine : M= ρ.V.Navogadro et on trouve M=158000 g/mol. Avec les données trouvées à partir des distances sur le gel, on voit clairement que la protéine se compose de plusieurs sous-unités (9.3 sous unités si on considère la masse moyenne d’un fragment : 16964 [=(17783+16144)/2]). Par tâtonnement, on peut supposer qu’il y a 7 sous-unités de 17783g/mol et deux de 16144g/mol. On trouve en effet une somme de 156769g/mol. On obtient un meilleur résultat pour 8 sous-unités à 17783 et 1 à 16144 (on trouve 158408), mais ceci est en contradiction avec les données du SDS-PAGE ci-dessus. En conclusion nous avons donc un oligomère avec probablement 7 sous-unités de 17783g/mol, et 2 de 16144, ces deux dernières étant liées par un pont disulfure. Remarque : la donnée s=4.4 10-13s n’est pas utilisée !!! Question n° 2.5 : SDS-PAGE electrophoresis Une molécule chargée va se déplacer dans un champ électrique avec une vitesse dépendant de la force E du champ, de sa charge net z et du coefficient de friction f selon l’équation suivante :  La force électrique Ez qui conduit la molécule chargée vers l’électrode de charge opposée est opposée à la force de friction fv. Pour une sphère de rayon r, le coefficient de friction est donné par :  où η est la viscosité du milieu. En électrophorèse, on utilise des supports en gel afin de séparer les molécules chargées selon leur taille. Les molécules petites par rapport à la taille des pores du gel vont se déplacer facilement à travers le gel alors que les molécules plus grosses que les pores vont avancer beaucoup plus difficilement. Les molécules de tailles intermédiaires se déplacent avec des degrés de facilités variés. Les gels PAGE (polyacrylamide gels) sont formés facilement par polymérisation de l’acrylamide et du methylènebisacrylamide et sont chimiquement inertes.  Le mélange de protéine à séparer est dissous dans une solution de SDS ( Sodium Dodecyl Sulfate), qui détruit tout les interactions non-covalente native, puis on ajoute du mercaptoethanol pour reduite les liaisons disulfides. Les anions de SDS se lie alors à la chaine principale de la protéine (1 SDS pour 2 résidus) afin de former un complexe SDS - protéine dénaturée portant une charge négative largement plus forte que la charge de la protéine native. Cette nouvelle charge dépend alors aussi de la taille de la protéine suivant le nombre d’anions SDS portés par celle-ci. Anions SDS :  En effectuant alors maintenant l’électrophorèse, on sépare les protéines suivant leur taille. Isoelectric Focusing Les protéines peuvent aussi être séparée par électrophorèse par rapport à la quantité de résidus acide et basique qu’elles contiennent. Le point isoélectrique pI d’une protéine est le pH à auquel sa charge net z est zéro. A ce pH, sa mobilité électrophorétique est aussi zéro (équation ci-dessus). Pour séparer un mélange de protéines avec des pI différents, on fait une électrophorèse sur un gel avec gradient de pH (pas SDS le gel !) : Chaque protéine va se déplacer dans le champ jusqu’à la position ou le pH du gel est égal à son pI ou elle restera immobile. Cette méthode suivant laquelle on sépare les protéines suivant leur pI est appelée focalisation isoélectrique. (Résolution : 0,01 pI) Two-dimensional Electrophoresis La focalisation isoélectrique peut être combinée ave SDS – PAGE pour obtenir une séparation à forte résolution. On effectue tout d’abord sur l’échantillon une focalisation isoélectrique sur une dimension pour séparer les protéines suivant leur pI. On place alors le gel au somment d’un support SDS - PAGE et on sépare alors les protéines qui ont le même pI suivant leur taille dans une deuxième dimension perpendiculaire à la première.  MALDI-TOF, 2D electrophoresis La méthode MALDI (Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionisation) permet de déterminer précisément la masse d’une protéine par spectrométrie de masse en dispersant un mélange de protéines ionisées en phase gazeuse. Une matrice chimique solide dans laquelle on a implanté des macromolécules peut fournir suffisamment d’énergie pour conduire à leur ionisation et à leur désorption en phase gazeuse sans qu’elles subissent de dégradation. La meilleure voie pour que les macromolécules puissent pomper leur énergie est d’utiliser un laser et de choisir une matrice qui absorbe fortement à la longueur d’onde de ce dernier. Les protéines ionisées sont accélérés dans un champ électrique puis voyage à travers un « tube de vol » vers le détecteur. Le temps de vol TOF (Time Of Flight) dans le champ électrique est dépendant de la masse de la protéine ionisée (plus précisément du rapport Masse/charge et est déterminé par un détecteur. Les ions les plus légers se déplacent plus rapidement et arrivent en premier au détecteur. Les résultats sont obtenus par un spectre de masse classique (intensité en fonction de M/z). Cette technique d’identification des protéines a fortement augmentée l’utilité des électrophorèse 2D dans le sens ou il est possible de réaliser une MALDI-TOF sur chaque échantillon recueilli sur le gel 2D et d’identifier la protéine en comparant son spectre à une base de donnée comme avec un spectre MS de composé organique inconnu.  Question n° 2.6 : Quelles sont les principales techniques permettant de déterminer la structure 3D de macromolécules (protéines, acides nucléiques) à haute résolution ? Il est important de connaître la structure 3D précise des protéines car la structure détermine la fonction, par exemple la spécificité des sites de liaison des protéines dépend de leur structure 3D. Puisqu’on demande les techniques déterminant la structure à haute résolution, les techniques de microscopie électronique peuvent être éliminées directement (précision d’environ 10Å). Les deux techniques principales sont la RMN et la cristallographie par rayons X. RMN Contrairement à la cristallographie par rayons X, la RMN permet de révéler la structure de macromolécules en solution. Mais il faut des solutions très concentrées. Petit rappel de RMN Par exemple, le proton possède un moment magnétique et a 2 états de spin quand un champ magnétique est appliqué. La différence d’énergie entre les 2 états dépend de la force du champ. Si on applique un « radio-frequency pulse » dont la fréquence correspond à la différence d’énergie entre les 2 états de spin, l’état de spin change, on dit qu’il y a résonance. Un spectre peut être mesuré en variant la fréquence du « RF pulse » et gardant constant le champ magnétique, ou l’inverse. Le flux d’é autour d’un noyau magnétique génère un champ magnétique local opposé au champ appliqué : ainsi, selon l’environnement chimique du noyau étudié, un déplacement chimique différent est observé. RMN à 1D Les déplacements chimiques de la plupart des protons des protéines sont entre 0 et 9 ppm. Grâce à l’identification de ces protons sur le spectre, on peut déduire un changement conformationnel d’une structure « random » à une structure hélicoïdale après un changement de pH par exemple. RMN à 2D Plus d’informations peuvent être tirées de spectres 2D, le but étant d’évaluer comment les spins de différents protons affectent leurs voisins. NOESY = nuclear overhauser enhancement spectroscopy, qui donne graphiquement quelles paires de protons sont proches. Cette spectroscopie se fonde sur l’effet nucléaire d’Overhauser : l’interaction entre 2 noyaux est proportionnelle à 1/r6, r étant la distance entre les 2 noyaux. Le « RF pulse » induit une magnétisation qui est transférée d’un noyau excité à un autre non excité s’il est à moins de 5Å. La diagonale d’un spectre NOESY correspond au spectre RMN 1D. Les pics hors diagonale correspondent aux paires de protons proches. Idéalement, si un nombre suffisant de contraintes de distance est repéré, la structure 3D unique peut être déterminée. Mais en pratique on trouve seulement une famille de structures pour 3 raisons : pas assez de contraintes de distances, distances approchées (non exactes), spectre fait sur un ensemble de molécules en solution et non 1 seule donc elle peuvent avoir des structures légèrement différentes à chaque instant. Avantage :
Inconvénients :
Cristallographie par rayons X Maille cristalline = plus petit volume possible qui, une fois répété, est représentatif du cristal entier. Comment obtenir les cristaux On peut lentement ajouter du sulfate d’ammonium dans une solution concentrée, ce qui réduit sa solubilité et aide à former des cristaux. Par exemple, la myoglobin cristallise à 3M de sulfate d’ammonium. A part ça, une théorie propose de commencer par former et faire croître qq cristaux dans une solution hautement sursaturée, puis de laisser croître les cristaux formés dans une solution légèrement sursaturée. Méthode « vapor diffusion » : une goutte de solution protéique est suspendue au-dessus d’un réservoir contenant un buffer et un précipitant (la goutte et le liquide sont en contact). L’eau diffuse de la goutte à la solution, laissant la goutte dans des conditions optimales de croissance cristalline. Principe de la cristallographie On envoie de la lumière sur un cristal (arrête d’environ 0.1-0.3mm) et on regarde comment il la diffracte. Rayons X car longueur d’onde correspondant à l’ordre de grandeur des liaisons interatomiques. Puisque les rayons X ne font pas partie de la lumière visible, il est nécessaire d’utiliser un cristal pour créer un motif (« pattern ») de diffraction : les rayons X diffractés sont détectés par un film dont l’émulsion noircit proportionnellement à l’intensité de rayons diffractés. Plus l’atome sur lequel arrive le rayon X possède d’électrons, plus l’amplitude de l’onde diffractée est importante. De plus, les ondes diffractées se recombinent différemment selon qu’elles sont en phase ou non, et cela dépend uniquement de l’arrangement atomique. Pour obtenir la 3eD, le cristal tourne sur lui-même pendant qu’un détecteur produit des « réflexions » associées à chaque degré de rotation. Puis la transformée de Fourier convertit les « pattern » de diffraction en cartes de densité électronique, ce qui permet de localiser les atomes (sauf H car seulement 1é). Avantages :
Inconvénient :
Ces informations ont été tirées principalement du Stryer, p.107-112. Question n° 2.7 : |
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